Doctorat (H/F) en Catalyse Enzymatique Supportée

Sujet de thèse :
La transition vers une industrie chimique durable est de plus en plus motivée par la nécessité de réduire la dépendance aux ressources fossiles, de répondre à la demande croissante en matériaux respectueux de l’environnement et de tirer parti du vaste potentiel des matières premières issues de la biomasse. Convertir la biomasse non-alimentaire en composés d’intérêt permet d’élargir l’espace chimique renouvelable et s’inscrit dans les concepts d’économie circulaire et de bioraffinerie [Chem. Sci. 2017, 8, 4724].

Parmi les plateformes moléculaires dérivées de la biomasse, le 5-hydroxyméthylfurfural (5-HMF) se distingue par sa polyvalence dans la production d’une large gamme de produits à forte valeur ajoutée, tels que les biocarburants, les bioplastiques et les produits chimiques fins. Cependant, les procédés actuels d’oxydation du 5-HMF, souvent basés sur la catalyse thermique avec des métaux nobles, présentent des limites en raison de leur coût élevé, de leur faible sélectivité et de leur intensité énergétique. Le projet GQD-BIOCAT, soutenu par l’initiative PEPR B-BEST, propose une approche intégrée et innovante pour la valorisation du 5-HMF en combinant la photocatalyse et la catalyse enzymatique supportée au sein d’un même réacteur modulaire. Ce projet rassemble quatre unités de recherche en France : le Laboratoire Lorrain de Chimie Moléculaire à Nancy, l'Institut de Chimie Physique à Paris, l’UMRt BioEcoAgro à Lille et l’Institut Charles Gerhardt à Montpellier (ICGM).

Dans notre équipe à l’ICGM, nous concevons des matériaux poreux et fonctionnels à partir de précurseurs biosourcés, présentant des propriétés avantageuses pour l’immobilisation d’enzymes spécifiques pour la synthèse biologique de molécules à fort potentiel de valorisation [Green Chem. 22, 2020, 3727 ; CR Chimie 28, 2025, 543]. Dans le cade du projet GQD-BIOCAT, nous étudierons la co-immobilisation de photocatalyseurs biosourcés, actifs sous lumière visible, ainsi que d’enzymes de la famille des oxydoréductases dans le but de mener des réactions en cascade par catalyse hybride dans des conditions douces et durables. Nous étudierons notamment l’amination sélective du 5-HMF et de ses dérivés, tels que l’acide 2,5-furandicarboxylique (FDCA) et le 2,5-diformylfurane (DFF), pour une valorisation potentielle en polymères à haute valeur ajoutée (i.e., polyamides) ou en produits chimiques fins (i.e., diamines).

Les missions confiées au/à la doctorant.e seront :
+ Production, purification et caractérisation d’enzymes présélectionnées (déshydrogénases) ;
+ Etude de l’immobilisation des enzymes sur des supports poreux biosourcés par différentes méthodes (plan d’expérience) ;
+ Mise en œuvre et suivi de la réaction d’amination du 5-HMF (et dérivés) par voie (photo-)enzymatique ;
+ Optimisation et montée en échelle de la réaction d’amination jusqu’à 100 mL (plan d’expérience) ;
+ Participation à la mise en œuvre d’un réa
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